Полиамины: их роль в норме и при патологии центральной нервной системы

Обложка


Цитировать

Полный текст

Аннотация

Наряду с хорошо изученной ролью полиаминов в регуляции процессов биосинтеза белка, РНК, ДНК, репаративной регенерации, развитии онкопроцессов, показана способность полиаминов выступать в роли модуляторов нейромедиаторных систем мозга. Существует большое число свидетельств, что нарушения обмена полиаминов могут приводить к развитию ряда патологических состояний центральной нервной системы (ЦНС). Изучение данной проблемы важно для понимания молекулярных основ патогенеза, методов диагностики заболеваний ЦНС, а также для разработки новых способов их фармакологической коррекции на основе воздействия на систему полиаминов.

Об авторах

T. T. Березов

ФГБУ «Научный центр неврологии» РАМН

Email: mgm52@bk.ru
Россия, Москва

M. Г Маклецова

Медицинский факультет Российского университета дружбы народов

Автор, ответственный за переписку.
Email: mgm52@bk.ru
Россия

T. Н. Федорова

ФГБУ «Научный центр неврологии» РАМН

Email: mgm52@bk.ru
Россия, Москва

Список литературы

  1. Березов Т.Т., Фролов В.А., Сяткин С.П., Свинарев В.И. Роль полиаминов в функционировании центральной нервной системы и в развитии шизофрении. Вестник РУДН. Серия «Медицина» 2007; 2: 49–57.
  2. Болдырев А.А. Карнозин. Биологическое значение и возможности применения в медицине. М. Изд-во МГУ, 1998.
  3. Журавский А.В., Комиссаров И.В., Стрюченко К.В., Тихонов В.Н. Влияние спермина и глицина на вызванные локальной ишемией мозга нарушения условно-рефлекторных навыков у крыс. Архив. клин. эксперим. мед. 2002; 11: 303–306.
  4. Маклецова М.Г., Ускова Н.И., Бондаренко Т.И. Использование различных источников гамма-аминомасляной кислоты в синтезе гомокарнозина в мозге животных разного возраста. Биохимия 1992; 57: 1348–1351.
  5. Маклецова М.Г., Михалева И.И., Прудченко И.,А., Рихирева Г.Т. Влияние дельта-сониндуцирующего пептида на биосинтез макро-малекул в тканях головного мозга грызунов, подвергнутых стрессу. Бюл. эксперим. биол. мед. 2006; 141: 400–403.
  6. Bachrach U. Function of naturally occuring polyamines. N.Y.: Acad. Press, 1973.
  7. Bolognesi M.L., Banzi R., Bartolini M. et al. Novel class of quinonebearing polyamines as multi-target-directed ligands to combat Alzheimer`s disease. J. Med. Chem. 2007; 50: 4882–4897.
  8. Carney J.M., Hall N.C., Chenq M. et al. Protein and lipid oxidation following ischemia/reperfusion injury, the role of polyamines: an electron paramagnetic resonance. Adv. Neurol. 1996; 71: 259–268.
  9. Childs A.C., Mehta D.J., Gerner E.W. Polyamine-dependent gene expression. Cell Mol. Life Sci. 2003; 60: 1394–1406.
  10. Cohen L.F., Lundgren D.W., Farrell P.M. Distribution of spermidine and spermine in blood from cystic fibrosis patients and control subjects. Blood 1976; 48: 469–475.
  11. Colton C.A., Xu Q., Burke J.R. et al. Disrupted spermine homeostasis: a novel mechanism in polyglutamine-mediated aggregation and cell death. J. Neurosci. 2004; 24: 7118–7127.
  12. Efremov O.M., Serdyuk S.E., Gmiro V.E. Effect of modulators of the polyamine site on the development of seizures induced by systemic and intracerebral administration of N-methyl-D-aspertate in albino mice. Bull. Exp. Biol. Med. 2007; 143: 620–622.
  13. Gilad G.M., Gilad V.H. Overview of the brain polyamine-stressresponse: regulation, development, and modulation by lithium and role in cell survival. Cell Mol. Neurobiol. 2003; 23: 637–649.
  14. Gilad G.M., Gilad V.H. Stress-induced dynamic changes in mouse brain polyamines. Role in behavioral reactivity. Brain Res. 2002; 5: 23–29.
  15. Gomes-Trolin C., Nygren I., Aquilonius S.-M., Askmark H. Increased red blood cell polyamines in ALS and Parkinson’s disease. Exp. Neurol. 2002; 177: 515–520.
  16. Hayashi S., Murakami Y., Matsufuji S. Ornithine decarboxylase antizyme: a novel type of regulatory protein. Trends Biochem. Sci. 1996; 21: 27–30.
  17. Heby O. Role of polyamines in the control of cell proliferation and differentiation. Differentiation 1981; 19: 1–20.
  18. Heinrich-Hirsch B., Ahlers J., Peter H.W. Inhibition of Na,KATPase from chick brain by polyamines. Enzyme 1977; 22: 235–241.
  19. Igarashi K., Kashiwagi K. Modulation of cellular function by polyamines. Int. J. Biochem. Cell Biol. 2010; 42: 39–51.
  20. Igarashi K., Kaskiwagi K. Characteristics of cellular polyamine transport in prokaryotes and eukaryotes. Plant Physiol. Biochem. 2010; 48: 506–512.
  21. Ivanova S., Botchkina G.I., Al-Abed Y. et al. Cerebral ischemia enhances polyamine oxidation: identification of enzymatically formed 3-aminopropanal as an endogenous mediator of neuronal and glial cell death. J. Exp. Med. 1998; 20: 327–340.
  22. Koenig H., Goldstone A.D., Lu C.Y. Blood brain barrier breakdown in brain edema following cold injury is mediated by microvascular polyamines. Biochem. Biophys. Res. Commun. 1983; 116: 1039–1048.
  23. Lewandowski N.M., Shulin J., Verbitsky M. et. al. Polyamine pathway contributes to the phathogenesis of Parkinson disease. PNAS 2010; 107: 16970–16975.
  24. Milovic V. Polyamines in the gut lumen: bioavailability and biodistribution. Eur. J. Gastroenterol. Hepatol. 2001; 13: 1021–1025.
  25. Morkin J.B., Renaud L.P. Pulsatile growth hormone secretion. Science 1974; 186: 538–540.
  26. Nishimura K., Shiina R., Kashiwagi K., Igarashi K. Decrease in polyamines with aging and their ingestion from food and drink. J. Biochem, 2006; 139: 81–90.
  27. Paschen W., Widmann R., Weber C. Changes in regional polyamine profiles in rat brains after transient cerebral ischemia (single versus repetitive ischemia): evidence for release of polyamines from injured neurons. Neurosci. Lett. 1992; 135: 121–124.
  28. Pegg A.E. Spermidine/spermine-N1-acetyltransferase: a key metabolic regulator. Am. J. Physiol. Endocrinol. Metab. 2008; 294: E995–E1010.
  29. Persson L. Polyamine homoeostasis. Essays Biochem. 2009; 4: 11–24.
  30. Ramakrishnan M., Wenqenack T.M., Kandimalla K.K. et al. Selective contrast enhancement of individual Alzheimer’s disease amyloid plaques using a polyamine and Gd-DOTA conjugated antibody fragment against fibrillar Abeta42 for magnetic resonance molecular imaging. Pharm. Res. 2008; 25: 1861–1872.
  31. Randi A.S., Hernandez S., Alvarez L. et. al. Hexachlorobenzeneinduced early changes in ornithine decarboxylase and protein tyrosine kinase activities, polyamines and c-Myc, c-Fos and c-Jun proto-oncogenes in rat liver. Toxicol. Sci. 2003; 76: 291–298.
  32. Regunathan S. Agmatine: Biological Role and Therapeutic Potentials in Morphine Analgesia and Dependence. The AAPS Journal 2006; 8 (3): Article 56 (http://www.aapsj.org).
  33. Rudman D., Kutner M.H., Chawla R.K., Goldsmith M.A. Abnornal polyamine metabolism in hereditary muscular dystrophies effect of human growth hormone. J. Clin. Invest. 1980; 65: 95–101.
  34. Russell D.H. Clinical relevance of polyamines as biochemical markers of tumor kinetics. Clin. Chem. 1977; 23: 22–27.
  35. Savory J., Shipe J.R. Serum and urine polyamines in cancer. Ann. Clin. Lab. Sci. 1975; 5: 110–114.
  36. Schipper G., Verhofstad A.J. Distribution patterns of ornithine decarboxylase in cells and tissues: facts, problems, and postulates. J. Histochem. Cytochem. 2002; 50: 1143–1160.
  37. Schipper R.G., Penning L.C., Verhofstad A.A. Involvement of polyamines in apoptosis: facts and controversies: effects or protectors? Semin. Cancer Biol. 2000; 10: 55–68.
  38. Schuber F. Influence of polyamines on membraine functions. Biochem. J. 1989; 260: 1–10.
  39. Seiko R., Nishimura K., Ishii I. et al. Intense correlation between brain infarction and protein-conjugated acrolein. Stroke 2009; 40: 3356–3361.
  40. Seiler N. Assay procedures for polyamines in urine, serum, and cerebrospinal fluid. Clin. Chem. 1977; 23: 1519–1526.
  41. Seiler N. Polyamines and apoptosis. J. Cell Mol. Med. 2005; 9: 623–642.
  42. Seiler N. Polyamines. In: Handbook of neurochemistry (ed. A. Laitha). N.Y.: Plenum Publ., 1982; 1: 223–255.
  43. Seiler N. Polyamines. Amino Acids 2004; 1: 1–25.
  44. Suorsa A., Hietala O., Pajunen A. Developmental expression of ornithine and S-aden;sylmethionine decarboxylases in mouse brain. Biochem. Biophys. Res. Commun, 1992; 184: 1114–1118.
  45. Thomas T., Thomas T.J. Polyamines in cell growth and cell death: mechanisms and therapevtic application. Cell Moll. life Sci. 2001; 58: 244–258.
  46. Wengenack T.M., Curran G.L., Olson E.E., Poduslo J.F. Putrescinemodified catalase with preserved enzymatic activity exhibits increased permeability at the blood-nerve and blood-brain barriers. Brain Res. 1997; 767: 128–135.
  47. Wong-Baeza C., Bustos I., Serna M. et. al. Membrane fusion inducers, chloroquine and spermidine increase spermidine increase lipoplexmediated gene transfection. Biochem. Biophys. Res. Commun. 2010; 396: 549–554.
  48. Yatin S.M., Yatin M., Varadarajan S. et al. Role of spermine in amyloid beta-peptide-associated free radical-induced neurotoxicity. J. Neurosci. Res. 2001; 63: 395–401.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Berezov T.T., Makletsova M.G., Fedorova T.N., 2012

Creative Commons License
Эта статья доступна по лицензии Creative Commons Attribution 4.0 International License.
СМИ зарегистрировано Федеральной службой по надзору в сфере связи, информационных технологий и массовых коммуникаций (Роскомнадзор).
Регистрационный номер и дата принятия решения о регистрации СМИ: серия ПИ № ФС 77-83204 от 12.05.2022.


Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах